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I catalizzatori della materia vivente: gli enzimi

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di Sergio Barocci

Un organismo vivente è un sistema chimico complesso nel quale la materia organica viene sintetizzata, riprodotta, trasformata e decomposta in un incessante ed intenso susseguirsi di reazioni e processi chimici attraverso i quali si svolgono tutte le funzioni biologiche.
Noi sappiamo che la materia vivente è costituita in gran parte da polimeri naturali riconducibili a tre tipi fondamentali : proteine, acidi nucleici, carboidrati.  A questi si aggiungono i lipidi, l’acqua , i sali minerali, altre sostanze particolari come le vitamine ed infine i catalizzatori biologici o enzimi, una categoria di proteine globulari protagonisti di reazioni chimiche che si svolgono normalmente all’interno delle cellule. Queste reazioni chimiche sono caratterizzate da un elevato valore dell’energia libera di attivazione (l’energia minima necessaria ad un sistema per innescare una reazione chimica ) e quindi, perché possano avvenire regolarmente, necessitano di adatti catalizzatori biologici ( vedere articolo “i tempi della chimica: la velocità dei processi di trasformazione della materia confrontati alla scala dell’uomo”).

Energia libera di attivazione

(Fig. 1) Energia libera di attivazione o energia minima necessaria che le molecole devono possedere durante l’urto, affinchè la reazione chimica avvenga. Gli enzimi svolgono la loro funzione come catalizzatori biologici della materia vivente diminuendo l’energia libera di attivazione affinchè una determinata reazione chimica possa avvenire spontaneamente.

Abbassando il valore dell’energia libera di attivazione , si ottiene chiaramente una accelerazione della reazione chimica senza alterare l’equilibrio della reazione stessa e inducendo nuove vie in cui lo stato di transizione (la specie molecolare più ricca di energia) possiede livelli di energia libera più bassi e più facilmente raggiungibili rispetto alla reazione non catalizzata.  Questo è il principio su cui si basa l’azione dei catalizzatori cioè abbassare l’energia libera di attivazione della reazione per facilitare così il passaggio dallo stato iniziale (reagenti) allo stato finale (prodotti) (Fig.1) senza modificare gli equilibri della reazione.

Se così non fosse, queste reazioni chimiche potrebbero avvenire per semplice contatto e quindi disordinatamente senza alcuna regola, laddove invece è necessaria la massima precisione nel selezionare tra tutte le reazioni possibili quelle utili a determinati fini.
Ma chi si incarica di disciplinare e di organizzare le reazioni chimiche negli organismi viventi facendole avvenire quando, dove e come è necessario ? La risposta è chiara: sono gli enzimi, i più importanti catalizzatori biologici che determinano tutte le trasformazioni chimiche cellulari. Essi possono anche mediare l’interconversione tra diverse forme di energia.
Le loro più importanti caratteristiche sono il potere catalitico (possono aumentare la velocità di una reazione pari a 106 volte) e la specificità (nel senso che risultano specifici sia per la reazione catalizzata sia per la scelta dei reagenti, chiamati substrati) e la loro azione è soggetta a regolazione (ad esempio gli enzimi che catalizzano le prime tappe delle vie biosintetiche sono in genere inibiti dal prodotto finale, una specie di sistema di controllo chiamato inibizione a feedback o enzimi controllati da proteine regolatrici dagli effetti inibitori o stimolatori oppure enzimi controllati dall’attacco reversibile di gruppi fosforici a residui specifici di serina e di treonina).

Hermann Hemil Fischer

(Fig. 2) Hermann Emil Fischer (1852–1919): è stato un chimico tedesco che diede un grande contributo al progresso della Biochimica e della Chimica organica classica. Ottenne il Premio Nobel nel 1902 per la chimica nel campo della configurazione stereochimica degli zuccheri.

Un enzima è perciò in grado di provocare l’ossidazione di un determinato gruppo aldeidico o di un gruppo alcoolico o ancora la rottura di un certo legame peptidico o la sua formazione.  L’alta specificità si spiega col fatto che l’azione catalitica viene svolta non dall’intera molecola enzimatica ma solo da un punto determinato di essa definito centro attivo o sito attivo cioè la regione della proteina enzimatica che entra in contatto con il substrato e il gruppo prostetico se è presente e che contiene i residui aminoacidici che partecipano direttamente alla formazione o alla rottura dei legami chimici.  I residui aminoacidici prendono anche il nome di residui catalitici.  La funzionalità del sito attivo è strettamente dipendente dalla struttura spaziale della molecola enzimatica.

Il gruppo prostetico degli enzimi è detto anche coenzima e la parte proteica invece è chiamata apoenzima.  I coenzimi sono costituiti spesso da vitamine o da derivati delle vitamine.   Alcuni metalli come magnesio (Mg), ferro (Fe), zinco (Zn), potassio (K), manganese (Mn) si rivelano importanti per la funzionalità di alcuni enzimi : vengono qualificati di solito come cofattori.
I siti attivi degli enzimi possiedono alcune caratteristiche in comune:
1. Il sito attivo è una parte relativamente piccola della molecola enzimatica e la maggior parte degli aminoacidi non sono in contato con il substrato;
2. Il sito attivo è una entità tridimensionale formata da gruppi che derivano da parti diverse della sequenza aminoacidica lineare;
3. I substrati si legano all’enzima per mezzo di un certo numero di attrazioni deboli (legami elettrostatici, legami idrogeno, forze di van der Waals, interazioni idrobobiche)
4. I siti attivi sono cavitò a fenditure dove l’acqua è in genere esclusa a meno che non sia un reagente e il carattere non polare della fenditura permette il legame del substrato.
5. La specificità del legame dipende dalla precisa disposizione degli atomi in un sito attivo.

Per adattarsi al sito attivo, il substrato deve possedere una forma appropriata. H. E. Fisher nel 1890 (Fig. 2) spiegò in modo semplice attraverso il “modello chiave- serratura” (Fig.3 ) le relazioni strutturali tra substrato ed enzima.  Più tardi nel 1958 D. E. Koshland (Fig.4) postulò il modello del riconoscimento dinamico chiamato “adattamento indotto” in cui affermava che il sito attivo di alcuni enzimi era in grado di modificarsi profondamente quando si legava al substrato cioè che poteva presentare forme complementari al substrato solo dopo il legame con il substrato (Fig.5 ) .

Schema del modello dell'adattamento indotto

(Fig. 5) Schema del modello dell’adattamento indotto

Anche se tutti gli enzimi conosciuti appartengono hanno struttura proteica, la scoperta alla fine degli anni settanta da parte di T. Cech (Fig. 6) e di  S.Altman (Fig.7)  di molecole di RNA cataliticamente attive (Ribozimi) sta ad indicare che le proteine non hanno il monopolio assoluto della catalisi.  Queste molecole di RNA catalitico possono aver preceduto le proteine enzimatiche nell’evoluzione.

modello chiave-serratura

(Fig. 3) modello chiave-serratura

La prima tappa della catalisi è la formazione di un complesso enzima- substrato.  I substrati si legano alla fessura del sito attivo da cui l’acqua viene esclusa quando il substrato è legato.  La specificità dell’interazione tra enzima e substrato è determinata principalmente da legami idrogeno direzionali e dalla forma del sito attivo che rifiuta molecole con una struttura non complementare.
Il riconoscimento del substrato da parte dell’enzima è quindi un processo dinamico accompagnato da una modificazione conformazionale.  Se prendiamo in considerazione il modello di Michaelis–Menten, con questo modello si possono spiegare le proprietà cinetiche degli enzimi.   Infatti, i principi generali della cinetica delle reazioni chimiche sono applicabili anche alle reazioni catalizzate dagli enzimi ma queste ultime presentano una caratteristica particolare non osservata di solito nelle reazioni non enzimatiche, cioè il fenomeno della saturazione da parte del substrato.

L’effetto della saturazione portò L. Michaelis (Fig. 8 ) e M. L. Menten (Fig. 9) a formulare, nel 1913, una teoria generale dell’azione e della cinetica enzimatica, che più tardi fu ampliata da G. E. Briggs e J. B. S. Haldane.  Questa teoria, fondamentale per la valutazione quantitativa dell’attività e dell’inibizione enzimatiche, prende in considerazione le reazioni considerate reversibili.

 

Koshland, Cech ed Altman

(Fig. 4, sx) Daniel Edward Koshland, Jr. (1920- 2007) è stato un biochimico americano. I suoi primi lavori sulla cinetica enzimatica alla Rockefeller University di New York lo portarono a proporre il modello di adattamento indotto per la catalisi enzimatica.
(Fig. 6, centro)Thomas Cech (1947 – ): biochimico statunitense, Premio Nobel per la chimica nel 1989 condiviso con Sidney Altman per i suoi studi di biologia molecolare sulla trascrizione genica e sulle modificazioni che portano alla formazione nel nucleo cellulare di mRNA maturo a partire dal suo neosintetizzato precursore, in particolare sul meccanismo di splicing.
(Fig. 7, dx) Sidney Altman (1939 – ) : chimico statunitense di origine canadese, vincitore del Premio Nobel nel 1989 per aver dimostrato la caratteristica propria dell’acido ribonucleico ad agire da catalizzatore biologico. Per questa scoperta fu insignito del premio Nobel per la chimica nel 1989, in compagnia dello statunitense Thomas Cech, che arrivò allo stesso risultato pur non avendo collaborato con Altman.

Un enzima E si combina con il substrato S per formare un complesso enzima- substrato ES che poi procede per formare un prodotto P oppure dissociarsi di nuovo in E ed in S secondo la relazione:

 cinetiche formazione e scissione complesso enzima-substrato

I termini indicati con k rappresentano le costanti specifiche di velocità di reazione.  ES è un intermedio di reazione il cui basso valore di energia di attivazione permette di fare avvenire una specifica reazione, catalizzata da una specifica classe di enzimi, in modo molto favorevole (effetto catalitico). Quando ES in seguito al raggiungimento di uno stato diequilibrio dinamico assume un valore di concentrazione che si mantiene costante nel tempo, si dice che è stato raggiunto lo stato stazionario o steady state.
k1 rappresenta velocità di formazione di ES e k-1+ k2 la velocità di scissione di ES
velocità di formazione di ES uguale alla velocità della sua scissioneQuando la velocità di formazione di ES è uguale alla velocità della sua scissione abbiamo:

Le parentesi quadre indicano la concentrazione molare.
La concentrazione totale dell’enzima, [E]0 è eguale alla somma della concentrazione dell’enzima legato con la concentrazione dell’enzima libero:   [E] + [ES] = [E]0
equazione cinetica stato stazionarioRicavando la concentrazione dell’enzima libero, [E], da questa relazione e sostituendola nella espressione cinetica dello stato stazionario, precedentemente descritta, si ottiene

concentrazione ESda cui eseguendo i prodotti, è possibile ottenere la concentrazione del complesso enzima-substrato, [ES], in funzione delle concentrazioni di substrato ed enzima totale:

velocità formazione prodotto attività enzimaticaLa velocità di formazione del prodotto è data dalla quantità di complesso enzima-substrato che si scompone in enzima libero e prodotto nell’unità di tempo:

velocità reazione enzimaticaDividendo numeratore e denominatore del rapporto, per il termine k1, si ottiene la nota equazione di Michaelis-Menten:

dove KM è la costante di Michaelis-Menten e rappresenta un termine che ingloba altri valori costanti.

velocità reazione enzimaticaInoltre, visto che una volta raggiunto lo stato stazionario il valore della velocità massima, Vmax, è dato dal prodotto Vmax = k2 [E]0 l’equazione di Michaelis-Menten può anche essere espressa nella forma alternativa

L’equazione di Michaelis e Menten mette quindi in relazione la velocità di formazione del prodotto V con la concentrazione del substrato [S] cioè la velocità V di formazione del prodotto è data dall’equazione di Michaelis – Menten e dove Vmax è la velocità quando l’enzima è completamente saturato con il substrato e Km, la costante di Michaelis – Menten, corrisponde alla concentrazione di substrato che determina metà della velocità massima. Vmax e Km possono essere misurate variando la concentrazione del substrato.

calcolo costante di michaelis-mentenEssa equivale al seguente rapporto:

Leonor Michaelis e Maud Leonora Menten

(Fig 8, a sx) Leonor Michaelis (1875 – 1949) biochimico tedesco , noto per il suo lavoro con Maud Menten sulla cinetica enzimatica e cinetica di Michaelis-Menten nel 1913.
(Fig. 9 a dx) Maud Leonora Menten (1879 – 1960 ) medico che ha fornito un contributo significativo alla cinetica enzimatica e all’istochimica . Il suo nome è associato in biochimica alla famosa equazione di Michaelis-Menten.

La costante di Michaelis-Menten è una grandezza caratteristica di ciascun enzima. Essa è un termine che indica quantitativamente l’affinità tra un enzima e il suo substrato: più basso è il valore di KM e più bassa sarà la concentrazione di substrato che permette di raggiungere un valore di velocità di reazione pari alla metà della velocità massima, il che indica un’ alta affinità dell’enzima per il substrato. Viceversa un alto valore di KM indica che sarà necessario più substrato per raggiungere una velocità di reazione pari alla metà della velocità massima, il che significa una minore affinità dell’enzima per il substrato. Le variazioni di temperatura e di pH e la presenza di determinate di determinate sostanze possono compromettere la funzionalità degli enzimi. Infatti, gli enzimi possono essere inibiti da piccole molecole specifiche o da ioni.  Alcuni ioni di metalli pesanti come mercurio (Hg) e Piombo (Pb) risultano pericolosi in quanto capaci di legarsi ai gruppi – SH dei residui di cisteina di molti enzimi, determinandone così il cambiamento di struttura terziaria e la loro inattivazione.

L’inibizione è molto importante perché è uno dei meccanismi fondamentali di controllo dei sistemi biologici.   Infatti, molti farmaci o le cosiddette tossine possono agire come inibitori enzimatici.   Inoltre, l’inibizione può fornire molte informazioni sul meccanismo d’azione degli enzimi.
Tale inibizione può essere in due modi (Fig. 10):
a) reversibile
b) irreversibile

Nell’inibizione irreversibile, l’inibitore si dissocia molto lentamente dall’enzima in quanto si può legare in maniera covalente o non covalente.  Un tipico esempio di inibizione irreversibile è quello dei gas nervini particolari aggressivi chimici volatili organofosfati impiegati a uso bellico, sull’acetilcolinesterasi un enzima che degrada l’acetilcolina, un neurotrasmettitore che media la trasmissione degli impulsi dal sistema nervoso al muscolo nella placca neuromuscolare, e all’interno del sistema nervoso stesso (sinapsi colinergiche).  Al contrario, l’inibizione reversibile è caratterizzata da una rapida dissociazione del complesso enzima- inibitore. L’inibizione a sua volta può essere del tipo:
a) competitiva (reversibile)
b) non competitiva (irreversibile)

Rappresentazione di inibizione competitiva e non competitiva o acompetitiva

(Fig. 10) Rappresentazione di inibizione competitiva e non competitiva o acompetitiva

Un inibitore competitivo impedisce al substrato di legarsi al sito attivo e diminuisce la velocità di catalisi riducendo il numero di molecole di enzima che possono legare il substrato. Un esempio classico di inbizione competitiva si ha nel ciclo di Krebs ad opera dell’acido malonico sulla succinato deidrogenasi, enzima che rimuove due atomi di idrogeno dall’acido succinico.  L’acido malonico differisce strutturalmente dall’acido succinico perché possiede un solo gruppo metilenico invece di due tra i due gruppi carbossilici.  Nell’inibizione non competitiva l’inibitore è in grado di legare siti differenti dal sito attivo.  Dunque in grado di legare sia l’enzima libero, sia in configurazione ES. Il suo legame all’enzima genera un cambiamento conformazionale dell’enzima stesso, che può avere come conseguenza l’inibizione del legame tra enzima e substrato.  Non essendoci dunque competizione tra inibitore e substrato, l’importanza dell’inibizione dipende esclusivamente dalla concentrazione dell’inibitore stesso.

 

 

LE FUNZIONI DI ALCUNI ENZIMI

Vi sono enzimi che agiscono all’interno della cellula ( esempio : catepsina B) , altri invece dall’esterno.  Questi ultimi sono i più noti perché ad essi appartengono gli enzimi dell’apparato digerente come per esempio:

1. Le lipasi sono enzimi idrosolubili appartenenti alla categoria delle esterasi. Esse agiscono come catalizzatori nel processo digestivo dei lipidi alimentari; trasformando i trigliceridi (che costituiscono circa il 95-98% dei lipidi alimentari) in glicerolo e acidi grassi.  La principale fonte di lipasi è il pancreas ; le lipasi pancreatiche sono coadiuvate nella loro azione dalle colipasi, enzimi che favoriscono l’adesione delle lipasi alle goccioline
lipidiche.

Struttura tridimensionale della pepsina

(Fig. 11) Struttura tridimensionale della pepsina

2. La pepsina (Fig. 11 ) è stata individuata inizialmente nel 1836 e primo enzima animale ad essere stato descritto.  La pepsina, viene prodotta e secreta dalle cellule peptiche della mucosa gastrica.  Appartiene alla famiglia delle aspartil proteasi e gioca un ruolo importantissimo nella digestione delle proteine in ambiente molto acido (pH ottimale tra 2 e 3 ) scindendo i legami peptidici proteici liberando gli aminoacidi che serviranno poi per la preparazione di nuove proteine.  Essa, viene secreta come zimogeno, cioè in una forma inattiva che acquisisce capacità funzionale soltanto dopo una precisa modifica strutturale.  L’HCl secreto dalle cellule parietali dello stomaco trasforma il pepsinogeno, suo precursore, in pepsina, mediante un taglio proteolitico che porta all’allontanamento di una quarantina di aminoacidi. La pepsina attivata, a sua volta, favorisce la formazione di nuova pepsina agendo direttamente sul pepsinogeno.  A pH superiori a 3,5 (ipocloridria/acloridria), la pepsina perde buona parte della sua attività proteolitica, fino a denaturarsi irrimediabilmente a valori superiori a 5.

3. La tripsina e α-chimotripsina: sono altri due enzimi chiave nella digestione delle proteine alimentari. Appartengono alla grande famiglia delle serin proteasi come la trombina (enzima della coagulazione) aventi tutte un sito attivo molto simile e al sottogruppo delle endopeptidasi.  Entrambi sono prodotti e secreti come zimogeni, cioè in forma inattiva, dal pancreas.
La tripsina catalizza il taglio proteolitico con specificità per gli aminoacidi arginina e lisina.  Il pH ottimale per l’attività catalitica della tripsina è compreso tra 7 e 9; in realtà presenta attività catalitica anche ad altri valori di pH ma l’idrolisi mediata a pH differenti da quello ottimale, risulta più lenta.  La tripsina è dunque in grado di ridurre le proteine a polipeptidi più piccoli o singoli aminoacidi che possono essere assimilati dall’intestino: è pertanto un enzima fondamentale nella digestione delle proteine. La tripsina viene prodotta dal pancreas sotto forma di tripsinogeno inattivo, che viene quindi secreto nell’intestino tenue dove viene attivato e trasformato in tripsina per mezzo di un taglio proteolitico operato dall’enzima enteropeptidasi. La tripsina risultante con lo stesso meccanismo di taglio proteolitico, è in grado di attivare altre molecole di tripsinogeno.  Tale meccanismo di attivazione è comune a molte serin proteasi, ed è utile a prevenire l’autodigestione nel pancreas.

Struttura tridimensionale della alfa-chimotripsina

(Fig. 12) Struttura tridimensionale della alfa-chimotripsina. Essa contiene molte regioni con struttura beta-antiparallela e poche regioni ad alfa-elica.

La α-chimotripsina catalizza invece la rottura del legame peptidico sul lato carbonilico di aminoacidi a catena laterale aromatica (Tirosina, Triptofano, Fenilalanina) e di residui idrofobici come la metionina.  Essa è costituita da tre catene polipeptidiche unite da due ponti – S – S – intercatena (Fig. 12). Viene sintetizzata come precursore inattivo costituito da una singola catena, chiamato chimotripsinogeno.  Insieme ad altri enzimi come (carbossipeptidasi, dipeptidasi, elastasi, trombina, plasmina) completa la digestione delle proteine.
Un altro enzima simile nella struttura e nel meccanismo catalitico alla tripsina e alla chimotripsina ma non nella specificità del substrato, è l’elastasi pancreatica che attacca i legami peptidici all’interno della catena di aminoacidi con piccole catene laterali non cariche, dando origine a frammenti molecolari più piccoli.
Altri enzimi proteolitici che idrolizzano il legame peptidico carbossiterminale di aminoacidi con catena laterale aromatica o alifatica lunga sono le carbossipeptidasi pancreatiche (A e B) . Esse invece appartengono al secondo sottogruppo cioè quello delle esopeptidasi e completano il lavoro della tripsina e della chimotripsina.  La carbossipeptidasi A è un ottimo esempio di adattamento indotto nella catalisi e membro della classe delle zinco proteasi.

A questo secondo sottogruppo appartengono anche altri enzimi come le aminopeptidasi (che attaccano le estremità aminoterminale) e le dipeptidasi, entrambe prodotte e secrete dalla mucosa dell’intestino tenue.

4. Le Amilasi sono enzimi che catalizzano la degradazione di legami oligosaccaridici e polisaccaridici al fine di ottenere composti più semplici, come i disaccaridi.  Esistono diverse amilasi:

a) α-amilasi : agisce in modo casuale su amido, glicogeno e molecole ad esse correlate. L’α-amilasi viene secreta dalle ghiandole salivari e dal pancreas (Fig.13).  Gli esseri umani ingeriscono più della metà dei carboidrati sotto forma di amido di cui ne esistono due forme: l’amilosio, un tipo di amido non ramificato costituito da residui di glucosio legati da legami α-1,4 e l’amilopectina una forma ramificata con un legame α-1,6 ogni 30 legami α-1,6.

Struttura tridimensionale della alfa-amilasi

(Fig. 13) Struttura tridimensionale della alfa-amilasi

Quindi una molecola molto simile al glicogeno ma con minor numero di ramificazioni sia l’amilopectina che l’amilosio sono facilemente idrolizzati dall’α-amilasi una endoglicosidasi appartenente alla classe delle idrolasi che idrolizza i legami α-1,4 interni formando maltosio, maltotrioso e α- destrina.  Il maltosio è costituito da due unità di glucosio legate da un legame α-1,4.  Il maltotrioso contiene tre di queste unità mentre l’α-destrina contiene numerose unità di glucosio legate da un legame α-1,6 oltre agli altri legami α-1,4.  Il maltosio e il maltotrioso sono idrolizzati a glucosio dalla maltasi mentre l’α-destrina viene idrolizzata a glucosio dalla α-destrinasi.

b) β-amilasi: fanno parte del gruppo delle esoamilasi, a cui appartengono anche le glucoamilasi (o γ-amilasi) mentre le α-amilasi sono invece dette endoamilasi. Le beta-amilasi sono più selettive rispetto alle α-amilasi in quanto idrolizzano l’amido in maltosio rimuovendo sequenzialmente le unità disaccaridiche dall’estremità non riducente.

Gli enzimi non solo hanno notevole interesse per la biologia ma anche per la medicina e l’industria chimica e in altre applicazioni industriali che richiedono catalizzatori estremamente specifici.   Ad esempio, per la determinazione specifica di particolari composti vengono usati molto spesso nei laboratori clinici kit diagnostici con specifici enzimi (test ELISA). Alcuni preparati medicinali costituiti da enzimi sono utilizzati nella cura delle malattie da accumulo lisosomiale (malattia di Fabry, la mucopolisaccaridosi tipo I, la malattia di Pompe e la malattia di Niemann Pick tipo B).   Altri come i sulfamidici agiscono invece efficacemente nel trattamento di infezioni batteriche in quanto inibitori competitivi dell’enzima diidropteroato sintetasi o DHPS batterica , enzima chiave per la biosintesi del tetraidrofolato, essenziale per la sintesi e la replicazione degli acidi nucleici batterici.  Inoltre alcuni enzimi vengono anche utilizzati nella fabbricazione di detersivi bioenzimatici come le amilasi per il lavaggio di stoviglie con macchie particolarmente resistenti di amido e derivati, alcune proteasi in una specifica isoforma in grado di funzionare all’esterno delle cellule, le lipasi per ottimizzare la rimozione di macchie di unto e grassi di vario tipo e nella produzione di biocarburanti le cellulasi utilizzate per degradare la cellulosa in zuccheri semplici utilizzabili per le fermentazioni.

 

Bibliografia essenziale
1.   D.J.Williams “Biochemistry “ . Gower Medical Publishing London UK.
2.   Alan Fersht “ Struttura e meccanismi d’azione degli enzimi “ Bologna, Zanichelli, 1989.
3.   Lauro Galzigna “ Elementi di enzimologia” Piccin-Nuova Libraria, 1996.

2 risposte a I catalizzatori della materia vivente: gli enzimi

  • pagaia scrive:

    Mi permetto di fare un piccolissimo appunto sulla didascalia del diagramma di reazione. Cito la frase testualmente: “Gli enzimi svolgono la loro funzione come catalizzatori biologici della materia vivente diminuendo l’energia libera di attivazione affinchè una determinata reazione chimica possa avvenire spontaneamente.” Proprio quest’ultimo avverbio mi sembra una “nota stonata”. Parlare di spontaneità per me significa entrare nella termodinamica della reazione che noi sappiamo non essere minimamente influenzata dall’azione dell’enzima… Non sarebbe più corretto dire “…affinché una determinata reazione chimica possa avvenire PIU’ VELOCEMENTE”?

    Mi associo comunque ai commenti positivi: articolo esauriente e scorrevole!

  • bibi scrive:

    Ottimo articolo,mi permetto di mettere in evidenza un errore. Se si inserisce nella stringa di ricerca la frase “di determinare” si vedrà che essa è scritta 2 volte (anche se la nostra mente ama non accorgersi di errori di questo tipo nella lettura).

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