immunoglobuline

Gli allergeni ed i meccanismi cellulari e molecolari delle reazioni allergiche o di ipersensibilità (2° parte)

di Sergio Barocci

Immagini di particelle di polline al microscopio elettronico a scansione con applicazione di colorazione virtuale

Immagini di particelle di polline al microscopio elettronico a scansione con applicazione di colorazione virtuale

Gli allergeni sono proteine, glicoproteine o apteni coniugati a carrier, con peso molecolare tra 5 e 150 kDa, e punto isoelettrico compreso tra 2-10 . Ogni allergene proveniente ad esempio da acari, pollini, ecc. può presentare un elevato numero di determinanti antigenici o epitopi (multivalenza immunologica). Viene chiamata “epitopo” quella sequenza aminoacidica riconosciuta da uno specifico anticorpo (IgE, IgG, ecc.). Non esistono, come erroneamente spesso si è portati a dire, delle IgE specifiche per il latte (fonte allergenica) o per la caseina (proteina allergenica del latte), ma esistono IgE specifiche dirette verso i determinanti epitopici della caseina o di altre proteine allergeniche contenute nel latte.
Per fonte allergenica s’indica il contenitore materiale degli allergeni es.: il cane, l’uovo, il latte che sono considerate fonti allergeniche e non non allergeni, come spesso siamo soliti far riferimento.
Gli epitopi possono essere “lineari” (sequenza di aminoacidi contigui riconosciuti dalle IgE sulla struttura primaria dell’antigene) o “conformazionali” (sequenza di aminoacidi non contigui definiti dalla struttura tridimensionale della proteina) . Il numero e il tipo di epitopi conformazionali che caratterizzano ciascuna proteina allergenica è scarsamente conosciuto, mentre è assai più semplice comparare la sequenza primaria di un allergene mediante algoritmi di ricerca (www.allergome.org oppure www.uniprot.org). Continua...

Gli anticorpi : un esercito che ci difende dagli invasori

di Sergio Barocci

LE PRIME SCOPERTE SUGLI ANTICORPI

La maggior parte delle interazioni biochimiche, come il legame di un ormone al suo recettore o l’adesione di un virus alla cellula ospite, sono il risultato di periodi di tempo evolutivo molto lunghi, che hanno perfezionato gli aspetti chimici di queste interazioni di modo che ogni molecola si debba unire con la sua controparte in modo predeterminato e preciso.  Il sistema immunitario, per contro non può sapere in anticipo con quale molecola estranea dovrà confrontarsi ad ogni istante successivo.  Uno degli elementi cruciali che aiutano il nostro sistema immunitario ad affrontare questa sfida, è l’anticorpo, una glicoproteina scoperta nel 1890 da E. von Behring e S. Kitasato.

Figura 1. Schema di un anticorpo mentre si lega al suo antigene

Figura 1. Schema di un anticorpo mentre si lega al suo antigene

Ogni tipo di anticorpo agisce solo su una molecola bersaglio specifica, l’antigene, di conseguenza gli anticorpi che attaccano ad esempio i bacilli del carbonchio non hanno alcun effetto contro quelli che causano il tipo.  Per alcuni decenni i biologi pensarono che l’antigene funzionasse da stampo intorno a cui l’anticorpo si plasmava per assumere una forma complementare . Questa teoria esposta negli anni ’30 del XX sec. e poi sostenuta da L. Continua...

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